根據 Michaelis-Menten kinetics ，在一酵素反應中，若出現競爭性抑制劑，對此反應的影響為：

本題觀念：

本題考查的是酵素動力學（Enzyme Kinetics）中，競爭性抑制（Competitive Inhibition） 對 Michaelis-Menten 參數（$K_m$ 和 $V_{max}$）的影響。這是醫學檢驗師在生物化學與臨床酵素學中必須掌握的基礎觀念。

選項分析

• A. Km不變，Vmax變大：錯誤。
  • 競爭性抑制劑不會增加反應的最大速率。
• B. Km不變，Vmax變小：錯誤。
  • 這通常是**非競爭性抑制（Non-competitive inhibition）**的特徵（指抑制劑可與游離酵素 E 或酵素-基質複合物 ES 結合，且親和力相等的情況）。
• C. Vmax不變，Km變大：正確。
  • 機制：競爭性抑制劑（Inhibitor, I）的結構與受質（Substrate, S）相似，會與受質競爭酵素（Enzyme, E）的活性位點（Active site）。
  • 對 $V_{max}$ 的影響：由於抑制劑與酵素的結合是可逆的，只要加入足夠高濃度的受質，受質就能「競爭」過抑制劑，佔據所有的活性位點。因此，反應最終仍能達到原本的最大速率（$V_{max}$），即 $V_{max}$ 不變。

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