關於利用 site-directed mutagenesis 技術改變蛋白質藥物性質、增加蛋白質穩定性之敘述，何者錯誤？

本題觀念：

定點突變技術（site-directed mutagenesis）是蛋白質工程的核心工具，可對蛋白質藥物（biologics）進行精確的胺基酸置換，以改善穩定性、降低蛋白質降解、減少不適當的雙硫鍵、調整醣化程度等。本題為「反向題」（問何者錯誤），需找出敘述中不正確的選項。考生需熟悉各種定點突變的應用案例，同時理解蛋白質藥物的免疫原性（immunogenicity）與致敏性（allergenicity）的本質。

選項分析

本題問「何者錯誤」，以下用 ✅ 標記正確陳述，❌ 標記錯誤陳述（即答案）。

(A) GM-CSF 的蛋白酶水解切點（protease cleavage site），以 leucine 取代 arginine ✅ — 敘述正確。GM-CSF（顆粒球/巨噬細胞群落刺激因子，granulocyte/macrophage-colony stimulating factor）的某些精胺酸（arginine，Arg）殘基是蛋白酶的偏好切割位點（因蛋白酶如 trypsin 偏好在 Arg/Lys 後切割）。以疏水性的白胺酸（leucine，Leu）取代 Arg，可消除蛋白酶的切割位點，從而增加蛋白質的代謝穩定性。此為 site-directed mutagenesis 增加蛋白質穩定性的標準應用。

(B)

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