抗體辨識抗原的專一性由何者決定？

本題觀念：抗體結構與抗原專一性

抗體 (immunoglobulin) 的「專一性」是指它只認得特定抗原表位 (epitope)。此專一性來自 Fab 端頂端的抗原結合部位 (antigen-binding site) 之立體構型。該部位是由「重鏈 (H chain)」與「輕鏈 (L chain)」各自的變異區 (variable region, V區) 摺疊後共同拼成一個口袋／凹槽，用來精準配對抗原分子。因此，只有兩條鏈一起參與才足以決定其專一性。

選項分析

A. 只由抗體重鏈的蛋白序列所形成的三度空間決定
　錯誤。雖然重鏈變異區佔了結合面積的一半，但仍需要輕鏈變異區共同構成完整的抗原結合部位。

B. 只由抗體輕鏈的蛋白序列所形成的三度空間決定
　錯誤。理由同上；單靠輕鏈無法形成完整的結合口袋。

C. 由抗體重鏈與輕鏈的蛋白序列共同形成的三度空間所決定
　正確。Fab 端的抗原結合面是 H鏈與 L鏈變異區摺疊後「共同」生成的立體構型，決定了專一性與親和力。

D. 由抗體蛋白本身結構的彎曲彈性而決定
　錯誤。抗體的柔性會影響與抗原的空間排列，但真正的「專一性」源自變異區胺基酸序列帶來的立體化學互補，而非整體分子彎曲性。

答案解析

抗體 (Ig) 由 2 條重鏈與 2 條輕鏈組成。每條鏈的前端各有一段變異區，兩條

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