下列關於蛋白質結構中α螺旋（ α helix）與β摺板（ β sheet）的敘述，何者正確？

本題觀念：

本題主要考驗考生對蛋白質二級結構（Protein Secondary Structure）中 $\alpha$-螺旋（$\alpha$-helix） 與 $\beta$-摺板（$\beta$-sheet） 的結構特徵、穩定力量及物理化學性質的理解。

選項分析

• A. $\alpha$螺旋的胺基端（amino terminus）會因電偶極（dipole）排列的規律性而帶部分負電性（partial negative charge）

  • 分析：錯誤。
  • 理由：在$\alpha$螺旋中，每個胜肽鍵（peptide bond）都具有電偶極矩（dipole moment），方向是從帶部分負電的羰基氧（$C=O$）指向帶部分正電的醯胺氫（$N-H$）。在$\alpha$螺旋結構中，這些偶極矩會沿著螺旋軸心同一方向排列，產生一個巨大的巨觀偶極（macroscopic dipole）。
  • 結論：累積的結果是 N端（Amino terminus）帶部分正電（$\delta+$），而 C端（Carboxyl terminus）帶部分負電（$\delta-$）。選項敘述剛好相反。

• **B. 自然界中的$\alpha$螺旋大部分具有左手性（left-

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