血紅素 S（ Hemoglobin S ）是由於其中的胺基酸 Glu 被置換成 Val ，致使血紅素 S 有聚集（ aggregation ）的現象，其原因為何？

本題觀念：

本題考查的是**鐮刀型貧血（Sickle Cell Anemia）的分子致病機制，特別是血紅素 S（Hemoglobin S, HbS）**發生聚合（aggregation/polymerization）的生化基礎。核心觀念在於胺基酸置換後，蛋白質表面化學性質的改變如何導致分子間的異常交互作用。

選項分析

• A. 血紅素 S 間形成共價鍵（covalent bond）：錯誤。 血紅素 S 的聚合是可逆的（主要發生在去氧狀態，重新結合氧氣後聚合體會解離），且其聚合是由非共價作用力驅動的。共價鍵是非常強的化學鍵（如胜肽鍵），通常不會在這種可逆的蛋白質聚集過程中作為主要驅動力。
• B. 血紅素 S 間形成雙硫鍵（disulfide bond）：錯誤。 雙硫鍵屬於共價鍵的一種，主要發生在半胱氨酸（Cysteine）之間。雖然雙硫鍵能穩定蛋白質結構，但 HbS 的病理性聚合並非由雙硫鍵形成所導致。
• C. 血紅素 S 間的疏水性交互作用（hydrophobic interactions）增加：正確。 正常血紅素（HbA）的 $\beta$ 鏈第 6 位是谷氨酸（Glutamate, Glu），這是一個**帶負電、極性（親水性）**的胺基酸，位於分子表面與水環

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