藉由血清學的方式無法檢驗出正常的 prion（PrP C）與異常的 prion（PrP SC ）的差異。一種新的檢驗方式稱作“real-time quaking-induced conversion（RT-QuIC）”，可以快 速檢驗出檢體內是否含有 PrP SC 。這是利用 prion的那一種特性？

本題觀念：

本題考查的是普利昂疾病（Prion Disease）的最新診斷技術 RT-QuIC (Real-time Quaking-Induced Conversion) 的生化原理。核心概念在於了解正常普利昂蛋白（$PrP^C$）與異常普利昂蛋白（$PrP^{SC}$）的生化特性差異，以及這兩種蛋白如何透過「種子誘導聚合（Seeded Polymerization）」的機制進行轉換。

選項分析：

• A. PrP C會聚集成纖絲（prion fibril）：

  • 錯誤。正常的細胞型普利昂蛋白（$PrP^C$）富含 α-螺旋結構，在生理條件下是可溶的單體，不會自發性地聚集成纖絲。如果 $PrP^C$ 會自發聚集，檢測就會產生大量的偽陽性（False Positive）。RT-QuIC 的設計原理正是因為 $PrP^C$ 在沒有「種子」的情況下相當穩定，只有在遇到 $PrP^{SC}$ 時才會被誘導改變構型。

• B. PrP SC 會聚集成纖絲（prion fibril）：

  • 正確。$PrP^{SC}$（異常普利昂蛋白）富含 β-摺疊結構，其核心特性就是具有不溶性且傾向於聚集形成類澱粉纖維（Amyloid fibrils）。在 RT-QuIC 檢測中，檢

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